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2-Benzo[b]thiophencarbons\\\\u00E4ure
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2-Benzo[b]thiophencarbons\\\\u00E4ure
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APOLLO SCIENTIFIC
Beschreibung:
3,6-Difluoro-2-methoxybenzoyl chloride 98%
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APOLLO SCIENTIFIC
Beschreibung:
6-Chloro-2,4-difluoro-3-methylbenzonitrile 97%
Artikel-Nr:
(APOSPC302667-250MG)
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APOLLO SCIENTIFIC
Hersteller-Artikelnummer::
PC302667-250MG
Lokale Artikelnummer::
APOSPC302667-250MG
Beschreibung:
2,6-Difluoro-3-methoxybenzoyl chloride 97%
VE:
1 * 250 mg
Artikel-Nr:
(BOSSBS-12248R-CY5)
Lieferant:
Bioss
Hersteller-Artikelnummer::
BS-12248R-CY5
Lokale Artikelnummer::
BOSSBS-12248R-CY5
Beschreibung:
Sorting nexin 1 (SNX1) is a member of a large family of hydrophilic proteins that interact with a variety of receptor types and are involved in intracellular trafficking (1). SNX1 and the related splice variant, SNX1A, bind the epidermal growth factor (EGF) receptor, facilitate its transport to lysosome, and thereby contribute to the degradation of the receptor (2,3). SNX2 and SNX4 share a high degree of amino acid similarity with SNX1, as they all contain a characteristic phox homology (PX) domain (4). These proteins are all partially associated with cellular membranes, and they, likewise, associate with EGF, PDGF and insulin receptor tyrosine kinases (2). These nexins are widely expressed and yet have various tissue distribution patterns. Additionally, the sorting nexins can associate with each other and with a variety of other cellular proteins, suggesting that they exist as part of multisubunit complexes (1,5). The related protein, SNX3, comprises a distinct subgroup of nexins that share less sequence similarity outside of the PX domain and have dramatically different binding affinities for the tyrosine kinase receptors (2,6).
VE:
1 * 100 µl
Lieferant:
APOLLO SCIENTIFIC
Beschreibung:
1-Bromo-4,5-difluoro-2-nitrobenzene 98%
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APOLLO SCIENTIFIC
Beschreibung:
2,6-Difluoro-3-iodopyridine 97%
Lieferant:
APOLLO SCIENTIFIC
Beschreibung:
2,4-Difluoro-5-methylbenzamide 97%
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APOLLO SCIENTIFIC
Beschreibung:
3,4-Difluoro-2-methylaniline 98%
Lieferant:
APOLLO SCIENTIFIC
Beschreibung:
3,5-Difluoro-4-methoxyphenylacetonitrile 97%
Lieferant:
APOLLO SCIENTIFIC
Beschreibung:
3,5-Difluoro-4-iodoaniline 97%
Artikel-Nr:
(APOSPC900013-1G)
Lieferant:
APOLLO SCIENTIFIC
Hersteller-Artikelnummer::
PC900013-1G
Lokale Artikelnummer::
APOSPC900013-1G
Beschreibung:
2,5-Difluoro-4-nitroaniline 98%
VE:
1 * 1 g
Artikel-Nr:
(471921000.)
Lieferant:
Thermo Scientific
Hersteller-Artikelnummer::
471921000
Lokale Artikelnummer::
ACRO471921000
Beschreibung:
L-Chicoric acid 98%
VE:
1 * 100 mg
New Product
Lieferant:
APOLLO SCIENTIFIC
Beschreibung:
2,4-Difluoro-3-(trifluoromethyl)benzonitrile 96%
Lieferant:
APOLLO SCIENTIFIC
Beschreibung:
2,4-Difluoro-5-iodobenzaldehyde 95%
Artikel-Nr:
(APOSPC52101-1G)
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APOLLO SCIENTIFIC
Hersteller-Artikelnummer::
PC52101-1G
Lokale Artikelnummer::
APOSPC52101-1G
Beschreibung:
Ethyl 2,2-difluoro-3-methyl-butanoate
VE:
1 * 1 g
Artikel-Nr:
(BOSSBS-12248R-A647)
Lieferant:
Bioss
Hersteller-Artikelnummer::
BS-12248R-A647
Lokale Artikelnummer::
BOSSBS-12248R-A647
Beschreibung:
Sorting nexin 1 (SNX1) is a member of a large family of hydrophilic proteins that interact with a variety of receptor types and are involved in intracellular trafficking (1). SNX1 and the related splice variant, SNX1A, bind the epidermal growth factor (EGF) receptor, facilitate its transport to lysosome, and thereby contribute to the degradation of the receptor (2,3). SNX2 and SNX4 share a high degree of amino acid similarity with SNX1, as they all contain a characteristic phox homology (PX) domain (4). These proteins are all partially associated with cellular membranes, and they, likewise, associate with EGF, PDGF and insulin receptor tyrosine kinases (2). These nexins are widely expressed and yet have various tissue distribution patterns. Additionally, the sorting nexins can associate with each other and with a variety of other cellular proteins, suggesting that they exist as part of multisubunit complexes (1,5). The related protein, SNX3, comprises a distinct subgroup of nexins that share less sequence similarity outside of the PX domain and have dramatically different binding affinities for the tyrosine kinase receptors (2,6).
VE:
1 * 100 µl
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