17-DMAG+hydrochloride
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1-(4-Chlorphenyl)cyclopentancarbonsäureamid
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BIONET RESEARCH
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2-Amino-4-(4-chlorphenyl)thiazol
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COMBI-BLOCKS
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5-(3-Chlorphenyl)isoxazol
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Sigma-Aldrich
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Penicillin G Natriumsalz, Sigma-Aldrich®
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Sigma-Aldrich
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Penicillin G Natriumsalz, Sigma-Aldrich®
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(ENAMEN30006146.1G)
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SIA ENAMINE
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1-(4-Chlorphenyl)-2,5-dimethylpyrrol
VE:
1 * 1 g
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Thermo Scientific
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Pierce™ Sulfo-NHS (N-hydroxysulfosuccinimide) is a chemical modification reagent for converting carboxyl groups to amine-reactive NHS esters for bioconjugation, crosslinking, labeling and immobilisation methods.
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Sigma-Aldrich
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Penicillin G Natriumsalz, Sigma-Aldrich®
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CHEMPUR
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4-Chlor-2-(4-chlorphenyl)chinazolin
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COMBI-BLOCKS
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3-(4-Chlorphenyl)-1,2,4-oxadiazol
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(FLUO018425-1G)
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FLUOROCHEM
Hersteller-Artikelnummer::
018425-1G
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FLUO018425-1G
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1-(2-Chlorphenyl)imidazol
VE:
1 * 1 g
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Artikel-Nr:
(FLUO018427-1G)
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FLUOROCHEM
Hersteller-Artikelnummer::
018427-1G
Lokale Artikelnummer::
FLUO018427-1G
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1-(4-Chlorphenyl)imidazol
VE:
1 * 1 g
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COMBI-BLOCKS
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3-(3-Chlorphenyl)-1H-pyrazol
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MP Biomedicals
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Amphotericin B is a polyene antifungal antibiotic from Streptomyces. It has an affinity for sterols, primarily ergosterols, of fungal cell membranes. It forms channels in the membranes, causing small molecules to leak out which contributes to cell death.
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Sigma-Aldrich
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α-Chymotrypsin is a serine peptidase and has 241 amino acid residues contained in three polypeptide chains (A chain-13 residues, B chain-131 residues, and C chain-97 residues) linked by disulfide bridges. Molecular weight of this enzyme is found to be 25 kDa. Its pI is 8,75. It selectively hydrolyses peptide bonds on the C-terminal side of tyrosine, phenylalanine, tryptophan, and leucine. Ca²⁺ activates and stabilizes the enzyme. The enzyme is inhibited by diisopropyl fluorophosphate (DFP), phenylmethanesulfonyl fluoride (PMSF), N-p-tosyl-L-phenylalanine chloromethyl ketone (TPCK), chymostatin, aprotinin, α1-antitrypsin, α2-macroglobulin, 10 mM Cu²⁺ and Hg²⁺.A serine protease that hydrolyzes peptide bonds with aromatic or large hydrophobic side chains (Tyr, Trp, Phe, Met, Leu) on the carboxyl end of the bond.
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