Tris(4-bromophenyl)amine
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Alfa Aesar
Beschreibung:
Inhibits bacterial cell wall synthesis.
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Sigma-Aldrich
Beschreibung:
(R)-(-)-1-Boc-3-hydroxypyrrolidin, Sigma-Aldrich®
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COMBI-BLOCKS
Beschreibung:
Methyl-6-(hydroxymethyl)picolinat
Artikel-Nr:
(FLUO011311-1G)
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FLUOROCHEM
Hersteller-Artikelnummer::
011311-1G
Lokale Artikelnummer::
FLUO011311-1G
Beschreibung:
(R)-(-)-3-Amino-1-Boc-piperidin
VE:
1 * 1 g
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Artikel-Nr:
(J66061.03)
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Alfa Aesar
Hersteller-Artikelnummer::
J66061.03
Lokale Artikelnummer::
ALFAJ66061.03
Beschreibung:
Cefpodoxime proxetil 96%
VE:
1 * 1 g
Artikel-Nr:
(SIAL07858-1G-F)
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Sigma-Aldrich
Hersteller-Artikelnummer::
07858-1G-F
Lokale Artikelnummer::
SIAL07858-1G-F
Beschreibung:
(R)-(-)-3-Amino-1-Boc-piperidin, Sigma-Aldrich®
VE:
1 * 1 g
Lieferant:
BIONET RESEARCH
Beschreibung:
Methyl-2-chlor-5-iodnicotinat
Lieferant:
COMBI-BLOCKS
Beschreibung:
Methyl-6-amino-3-brompicolinat
Lieferant:
COMBI-BLOCKS
Beschreibung:
Methyl-4-piperidincarboxylat Hydrochlorid
Lieferant:
COMBI-BLOCKS
Beschreibung:
1-Boc-4-piperidon
Lieferant:
Alfa Aesar
Beschreibung:
Cefotaxim Natriumsalz
Lieferant:
COMBI-BLOCKS
Beschreibung:
(S)-3-(Aminomethyl)-1-Boc-piperidin
Artikel-Nr:
(PRSI26-882)
Lieferant:
ProSci Inc.
Hersteller-Artikelnummer::
26-882
Lokale Artikelnummer::
PRSI26-882
Beschreibung:
Several proteins have been found to be prenylated and methylated at their carboxyl-terminal ends. Prenylation was initially believed to be important only for membrane attachment. However, another role for prenylation appears to be its importance in protein-protein interactions. The only nuclear proteins known to be prenylated in mammalian cells are prelamin A- and B-type lamins. Prelamin A is farnesylated and carboxymethylated on the cysteine residue of a carboxyl-terminal CaaX motif. This post-translationally modified cysteine residue is removed from prelamin A when it is endoproteolytically processed into mature lamin A. NARF binds to the prenylated prelamin A carboxyl-terminal tail domain. It may be a component of a prelamin A endoprotease complex. NARF is located in the nucleus, where it partially colocalizes with the nuclear lamina. It shares limited sequence similarity with iron-only bacterial hydrogenases.Several proteins have been found to be prenylated and methylated at their carboxyl-terminal ends. Prenylation was initially believed to be important only for membrane attachment. However, another role for prenylation appears to be its importance in protein-protein interactions. The only nuclear proteins known to be prenylated in mammalian cells are prelamin A- and B-type lamins. Prelamin A is farnesylated and carboxymethylated on the cysteine residue of a carboxyl-terminal CaaX motif. This post-translationally modified cysteine residue is removed from prelamin A when it is endoproteolytically processed into mature lamin A. The protein encoded by this gene binds to the prenylated prelamin A carboxyl-terminal tail domain. It may be a component of a prelamin A endoprotease complex. The encoded protein is located in the nucleus, where it partially colocalizes with the nuclear lamina. It shares limited sequence similarity with iron-only bacterial hydrogenases. Alternatively spliced transcript variants encoding different isoforms have been identified for this gene, including one with a novel exon that is generated by RNA editing.
VE:
1 * 50 µG
Lieferant:
COMBI-BLOCKS
Beschreibung:
1-Boc-4-(hydroxymethyl)piperidin
Lieferant:
COMBI-BLOCKS
Beschreibung:
(±)-1-Boc-3-(methylamino)pyrrolidin
Artikel-Nr:
(PRSI30-099)
Lieferant:
ProSci Inc.
Hersteller-Artikelnummer::
30-099
Lokale Artikelnummer::
PRSI30-099
Beschreibung:
ALDH4A1 belongs to the aldehyde dehydrogenase family of proteins. This enzyme is a mitochondrial matrix NAD-dependent dehydrogenase which catalyzes the second step of the proline degradation pathway, converting pyrroline-5-carboxylate to glutamate. Deficiency of this enzyme is associated with type II hyperprolinemia, an autosomal recessive disorder characterized by accumulation of delta-1-pyrroline-5-carboxylate (P5C) and proline.
VE:
1 * 100 µG
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