3-Amino-2-naphthoesäure
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Semaphorins are a family of cell surface and secreted proteins that are conserved from insects to humans. Members of this family of proteins are approximately 750 amino acids in length (including signal sequences) and are defined by a conserved extracellular “semaphorin†domain of approximately 500 amino acids containing 14-16 cysteines, blocks of conserved sequences and no obvious repeats. Secreted and cell-bound semaphorins chemically attract and repel the growth of neural axons, guiding the development of intricate networks of neural tissue. SEMA4G (semaphorin-4G) is an 838 amino acid single-pass type I membrane protein that is thought to play a role in axon guidance. Existing as three alternatively spliced isoforms, SEMA4G contains one Ig-like C2-type (immunoglobulin-like) domain, a PSI domain and a single SEMA domain.
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Synthetic peptide, corresponding to amino acids KGFFRRTIRLKLIYDR of Human PPAR-gamma.
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Synthetic peptide, corresponding to amino acids 305-350 of Human SERPINB4.
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Synthetic peptide, corresponding to amino acids 152-197 of Human SLC16A2.
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(BWRLBS1156)
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Synthetic peptide, corresponding to amino acids N-terminus of Human GSK3alpha.
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Synthetic peptide, corresponding to amino acids N-terminus of Human AhR.
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Synthetic peptide, corresponding to amino acids C-terminus of Human Csk.
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Synthetic peptide, corresponding to amino acids 1-50 of Human p53.
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Synthetic peptide, corresponding to amino acids 6-60 of Human p38.
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Synthetic peptide, corresponding to amino acids C-terminus of Human CB2.
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Synthetic peptide, corresponding to amino acids N-terminus of Human EP3.
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Synthetic peptide, corresponding to amino acids N-terminus of Human CHOP.
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Synthetic peptide, corresponding to amino acids 390-430 of Human c-Src.
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(BOSSBS-11039R-A488)
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Amisyn is a mostly cytosolic protein related to Tomosyn which plays an important role in SNARE complex assembly. Amisyn contains a v-SNARE coiled coil homology domain that binds to Syntaxin 1A and weakly to Syntaxin 4. Three isoforms exist for Amisyn. Isoform 1 is the full length protein, isoform 2 has a different amino acid sequence between residues 204-210 and isoform 3 is missing amino acids 1-102 and contains a different sequence for amino acids 103-150. Amisyn lacks a transmembrane domain and therefore is unable to assemble into a functional, membrane-anchored SNARE complex. This suggests that Amisyn may instead be acting to maintain SNARE conformation and facilitate the binding of VAMP-2. Amisyn can inhibit exocytosis independent of Syntaxin binding.
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1 * 100 µl
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(BOSSBS-8585R-HRP)
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Arginase I which is expressed almost exclusively in the liver, catalyzes the conversion of arginine to ornithine and urea . The human arginase I gene, which maps to chromosome 6q23, encodes a 322 amino acid protein. Arginase I exists as a homotrimeric protein and contains a binuclear manganese cluster. Arginase II catalyzes the same reaction as arginase I, but differs in its tissue specificity and subcellular location. Specifically, arginase II localizes to the mitochondria. Arginase II is expressed in non-hepatic tissues, with the highest levels of expression in the kidneys, but, unlike arginase I, is not expressed in liver. The human arginase II gene, which maps to chromosome 14q24.1-q24.3, encodes a 354 amino acid protein. In addition, arginase II contains a putative amino-terminal mitochondrial localization sequence.
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(BWRLBS1131)
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Synthetic peptide, corresponding to amino acids 270-320 of Human FOSL2.
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1 * 100 µG
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